Фермент E1 відповідає за активація убіквітин

убіквітин

Убіквітин є невеликий білок, який існує у всіх еукаріотичних клітинах. Він виконує свої численні функції шляхом кон’югації з широким спектром цільових білків. Можуть виникнути різні модифікації. Сам білок убіквітин складається з 76 амінокислот і має молекулярну масу близько 8,6 кДа.

https://en.wikipedia.org › wiki › Убіквітин

, перший крок убіквітінілювання. Фермент Е1 гідролізує АТФ і аденілює С-кінцевий залишок гліцину убіквітину, а потім зв’язує цей залишок з цистеїном активного центру Е1, утворюючи убіквітин-тіоефір і вільний АМФ.

Убіквітинові ферменти E1, E2 і E3 є частиною каскадного шляху ферментів, що призводить до убіквітування білка. Ця посттрансляційна модифікація допомагає позначати та направляти цільовий/засуджений білок у протеасому, де вони розкладаються та переробляються.

Каталітична активність ферментів По-друге, вони збільшити швидкість реакції без зміни хімічної рівноваги між реагентами та продуктами. Зауважте, що фермент (E) не змінюється в результаті реакції, тому хімічна рівновага залишається незмінною і визначається виключно термодинамічними властивостями S і P.

Фермент Е1 разом з АТФ зв’язується з білком убіквітином. Потім фермент E1 передає білок убіквітин до другого білка, який називається носієм убіквітину або білком кон’югації (E2).. Білковий комплекс E2 з убіквітинпротеїн-лігазою (E3).

Е1-подібний убіквітин-активуючий фермент пов'язаний з аутофагією ген 7 (ATG7) є критичним фактором, який ініціює класичні реакції аутофагії, сприяючи утворенню та розширенню мембран аутофагосом.

E1 і E2 обидва реакції елімінації. Обидва складаються з етапу, на якому відходить група, і одного, на якому протон відривається для утворення π-зв’язку.Обидва зазвичай можуть відбуватися в полярному протонному розчиннику (є крайні винятки), і технічно обидва завжди конкурують з нуклеофільним заміщенням.